华中农业大学学报

作者：易林，安玥琦，张晗玮，熊善柏

单位：华中农业大学食品科学技术学院/国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)/ 长江经济带大宗水生生物产业绿色发展教育部工程研究中心，武汉 430070

关键词：转谷氨酰胺酶;肌球蛋白;凝胶特性;流变学特性;凝胶网络结构

基金：国家现代农业产业技术体系（CARS-45-28）

为探究不同品种淡水鱼转谷氨酰胺酶（transglutaminase，TGase）对肌球蛋白凝胶特性的影响，以鲢和青鱼肌球蛋白为试验对象，分别测定鲢转谷氨酰胺酶（silver carp transglutaminase，STG）和青鱼转谷氨酰胺酶（black carp transglutaminase，BTG）作用下肌球蛋白在低温凝胶化后溶解度、蛋白聚集、流变学特性、穿刺特性和微观形貌的变化。结果显示：与未加酶组相比，添加2种TGase后均可催化鲢或青鱼肌球蛋白交联形成更多的ε-（γ-Glu）-Lys异肽键，导致肌球蛋白重链（myosin heveay chain，MHC）的聚集程度增加，蛋白浊度值及平均粒径显著增大（P<0.05），肌球蛋白凝胶的弹性模量（G'）明显增大，凝胶破断力和破断距离显著提升（P<0.05），蛋白网络结构增强。在提升同种肌球蛋白凝胶特性方面，BTG的催化交联作用强于STG；而BTG的比酶活（12.67 U/mg）低于STG的比酶活（14.34 U/mg），且无论是否添加TGase，青鱼肌球蛋白的凝胶特性始终高于鲢肌球蛋白。综上，不同品种淡水鱼糜凝胶特性的差异并非主要由TGase的活性差异所导致，而与其肌球蛋白的来源密切相关。

来源：2023年第4期

《华中农业大学学报》期刊编辑部

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